Leucin er en essentiel aminosyre, som betyder, at kroppen ikke kan lave den selv, så den skal komme fra mad eller kosttilskud.
Leucin er også en af de tre forgrenede aminosyrer (BCAAs), sammen med isoleucin og valin. Disse forgrenede aminosyrer har en unik struktur, som gør dem særligt effektive til at fremme muskelprotein syntese. De er en vigtig del af mange proteinrige fødevarer som kød, fisk og æg, samt i kosttilskud målrettet mod atleter og folk, der ønsker at opbygge muskelmasse.
Leucin spiller en central rolle i opbygningen af muskelprotein og aktiverer også et vigtigt protein kaldet mTOR. Dette protein hjælper med muskelvækst og -reparation. Leucin kan også påvirke insulinproduktion og dermed have en indflydelse på blodsukkerniveauer. Det er almindeligt brugt i sportsernæring for at støtte muskelopbygning og reparationsprocesser.
Luecin og muskelvækst
Leucin er en vigtig aminosyre, der hjælper med at bygge protein i kroppen. Dette er særlig vigtigt for at vedligeholde muskler. Leucin arbejder sammen med et enzym kaldet mTOR for at kickstarte denne proces.
Når folk ikke får nok protein gennem deres kost, kan leucin hjælpe med at forbedre opbygningen af muskelprotein. Men hvis man allerede spiser nok protein, giver ekstra leucin ikke nogen ekstra fordel.
Leucin kan give en kortvarig fordel i muskelvækst, men det er uklart, om det har en langvarig effekt, især hos ældre mennesker.
Leucin trigger-hypotesen
“Leucin trigger-hypotesen” fokuserer på, hvordan leucin påvirker proteinsyntesen i musklerne.
Proteinsyntesen er grundlæggende den process, der får musklerne til at vokse.
Hypotesen går ud på, at når du indtager en isoleret proteinkilde som for eksempel valleprotein, stiger leucin-niveauet hurtigt i blodet. Dette høje niveau menes at stimulere muskelproteinsyntese mere effektivt end hvis du spise leucin i et måltid.
Med andre ord. Det er mere effektivt for muskelvækst at spise leucin isoleret (såsom i kosttilskud), end det at at spise fødevare med leucin i et måltid.
Hvorfor virker det bedre isoleret? Forskere antager, at andre næringsstoffer i maden kan interagere med aminosyrerne. Dette kaldes “food matrix effects” og kan direkte påvirke, hvor meget muskelproteinsyntese der sker efter træning. Med andre ord, selve samspillet mellem de forskellige komponenter i et helt måltid kan også have en rolle.
Dosering
Leucin tages ofte som et kosttilskud i doser mellem 2- 5g.
Leucin indtages normalt enten på tom mave eller sammen med måltider, der naturligt har et lavt proteinindhold. Det kan også tages med proteinkilder, der er fattige på leucin. Dette gøres for at forstærke effekten af den begrænsede mængde protein eller leucin, man får fra maden.
Målet her er at aktivere mTOR-enzymet og fremme produktionen af muskel protein. Ved at tage leucin med lavproteinholdige måltider eller på tom mave forsøger man at give kroppen det “skub”, den har brug for til at bygge og reparere muskler.
Så for at opsummere, leucin tages som et tilskud i specifikke doser for at maksimere dets evne til at fremme muskelopbygning, især når den naturlige tilførsel fra kosten er lav.
Bivirkninger
Det er generelt helt sikkert at tage leucin, og aminosyren findes i et hav af fødevare.
Men en lille undersøgelse fandt ud af, at høje doser af leucin kan forårsage en stigning i serumammoniak. Dette indikerer, at der er en øvre grænse for sikker indtagelse af leucin, som ligger omkring 500mg/kg for en person, der vejer omkring 68 kg.1
Stofskiftet
Leucin bliver omdannet til forskellige molekyler i kroppen.
En af disse er α-Ketoisocaproic syre (KIC), som igen kan blive til andre ting.
For eksempel kan det blive til HMB, der også hjælper med muskelopbygning.
Leucin har også en indvirkning på kroppens cellulære signalveje, specielt gennem mTOR. Her er det interessant, at leucin ser ud til at øge mængden af calcium inde i cellerne.
Dette calcium aktiverer igen mTOR og hjælper med at bygge muskler.
Leucin har også en kompleks rolle i forhold til glukosemetabolisme. Det kan fremme optagelsen af glukose i muskelceller, men kun i en kort periode. Derefter stopper det denne effekt, sandsynligvis som en del af en negativ feedbackmekanisme.
Endelig påvirker leucin også insulinudskillelsen fra bugspytkirtlen. Det gør det både alene og i kombination med glukose, hvilket resulterer i en forøgelse af insulin i blodet.
α-Ketoisocaproic syre
α-Ketoisocaproic syre (KIC) er en vigtig metabolit i metabolismen af leucin.
For at forstå KIC bedre, skal vi først se på, hvordan leucin metaboliseres i kroppen.
Når du indtager leucin, arbejder et enzym kaldet branched-chain aminotransferase (BCAT) på det. Dette enzym omdanner leucin til α-Ketoisocaproic syre, eller KIC. Nu har KIC flere skæbner i kroppen. Det kan omdannes til forskellige andre stoffer, afhængigt af hvilke enzymer det møder.
KIC kan omdannes til β-hydroxyisovalerat, isovaleryl-CoA eller HMB. Hver af disse metabolitter har sine egne funktioner og effekter. For eksempel er HMB kendt for sin rolle i muskelbeskyttelse og -reparation.
KIC spiller også en rolle i reguleringen af insulin og glukose i kroppen. Det gør det ved at påvirke forskellige signalveje, herunder mTOR, som er vigtig for proteinsyntese og celle vækst. KIC er også i stand til at fremme sekretionen af insulin fra bugspytkirtlen, hvilket gør det relevant for regulering af blodsukkeret.
Kort sagt, α-Ketoisocaproic syre er en metabolit, der dannes fra leucin og har forskellige veje i kroppen, som den kan gå. Det er involveret i alt fra muskelreparation til regulering af blodsukker, hvilket gør det til et vigtigt stof i vores stofskifte.
Samspil med andre næringstoffer
Insulin har en nøglerolle i aktiveringen af et mTOR, der hjælper med at bygge muskler. Leucin, en type aminosyre, stimulerer insulin, men aktiverer ikke mTOR direkte. Interessant nok arbejder leucin og sukker godt sammen for at sænke blodsukkeret ved at frigive mere insulin fra bugspytkirtlen.
Resveratrol er et stof fundet i vin, der påvirker sirtuin-proteiner. Disse proteiner påvirker cellemetabolismen. Både leucin og resveratrol aktiverer disse sirtuin-proteiner og ser ud til at arbejde godt sammen for at gøre det. I dyreforsøg har kombinationen af de to stoffer også vist sig at reducere fedtmasse og kropsvægt.2 3
Citrullin er en anden aminosyre, der spiller en rolle i muskelprotein-syntese. Det er ikke helt klart, hvordan citrullin påvirker mTOR, men det ser ud til, at det kan forstærke leucins signalering gennem denne vej. Det betyder, at de to måske kan arbejde godt sammen, men det kræver yderligere forskning.4
Studier om leucine
Herunder finder du beskrivelse af de nyeste studier om aminosyren leucine.
Leucine øger muskelmasse hos ældre, ikke hos unge
Først og fremmest blev der undersøgt, hvordan indtagelse af aminosyren leucin påvirker proteinsyntesen i musklerne efter træning. Forskerne fokuserede på de ændringer, der sker i muskelproteinsyntese (MPS) i timerne efter træning og indtagelse af protein.
En gruppe forskere gennemgik 38 randomiserede kontrollerede forsøg for at samle data. Undersøgelsesgruppen bestod af 697 voksne, primært mænd, uden kendte sundhedsproblemer.
Resultaterne var interessante.
Der var en klar sammenhæng mellem indtagelse af højere doser leucin og øget MPS hos ældre voksne. Hos yngre voksne var denne sammenhæng derimod ikke til stede. Og det interessante var, at det lige meget hvor højt leucin-niveauet var i blodet; det havde ingen indflydelse på MPS.
Til sidst er det værd at nævne “leucin trigger-hypotesen”.
Den siger, at mængden af leucin i et måltid afgør, hvor meget MPS der sker efter indtagelse. Men forskerne bemærkede, at denne hypotese måske kun gælder, når proteiner indtages isoleret, altså uden anden mad. Det kan delvist forklare, hvorfor resultaterne var forskellige for ældre og yngre voksne.5
Fødevare
Herunder finder du en tabel med de fødevare, som har det største indhold af leucin.
Fødevare | Mængde (mg) Leucin pr 100g |
---|---|
Æg, høne, æggehvide, tørret | 5005 mg |
Æg, høne, tørret | 3161 mg |
Skummetmælksost, max. 5+ | 2364 mg |
Parmesan, revet | 2110 mg |
Æg, høne, blomme, tørret | 1987 mg |
Skummetmælkspulver | 1867 mg |
Grana, 32+ | 1843 mg |
Parmesan, 32+ | 1843 mg |
Sojamel | 1824 mg |
Gær, tørret | 1823 mg |
Havarti, 30+ | 1651 mg |
Samsø, 30+ | 1651 mg |
Gruyere, 45+ | 1640 mg |
Ost, fast, 20+, alle typer | 1638 mg |
Sojabønner, tørrede, rå | 1627 mg |
Maribo, 30+ | 1596 mg |
Mozzarella, 30+ | 1586 mg |
Ost, fast, 30+, alle typer | 1574 mg |
Danbo, 20+ | 1558 mg |
Danbo, 30+ | 1558 mg |
Emmentaler, 45+ | 1541 mg |
Svenbo, 45+ | 1514 mg |
Skinke, røget | 1500 mg |
Samsø, 45+ | 1481 mg |
Elbo, 40+ | 1459 mg |
Maribo, 45+ | 1459 mg |
Tun, rå | 1452 mg |
Smelteost, 30+ | 1448 mg |
Cheddar, 50+ | 1437 mg |
Fynbo, 45+ | 1421 mg |
Ost, fast, 40+, alle typer | 1410 mg |
Kylling, kød og skind, friturestegt | 1404 mg |
Sødmælkspulver | 1388 mg |
Camembert, 30+ | 1371 mg |
Gelatine | 1363 mg |
Ost, fast, 45+, alle typer | 1356 mg |
Havarti, 45+ | 1344 mg |
Esrom, 45+ | 1328 mg |
Mozzarella, 45+ | 1322 mg |
Kuller, paneret, stegt | 1320 mg |
Cheshire, 50+ | 1317 mg |
Tun i olie, konserves | 1315 mg |
Torsk, rogn, rå | 1301 mg |
Danbo, 45+ | 1299 mg |
Græskarkerner, tørret | 1290 mg |
Gærekstrakt, marmite | 1290 mg |
Fasan, kød, rå | 1282 mg |
Tun i vand, konserves | 1268 mg |
Kaninkød, uspec., råt | 1243 mg |
Hørfrø, rå | 1240 mg |
Klipfisk, rå | 1215 mg |
Jordnød, tørret | 1192 mg |
Camembert, 45+ | 1174 mg |
Gås, kød, rå | 1165 mg |
Fasan, kød og skind, rå | 1162 mg |
Brisling (sardin), i olie, konserves | 1141 mg |
Sardin, i olie, konserves | 1141 mg |
Brie, 45+ | 1139 mg |
Kylling, kød og skind, grillstegt | 1137 mg |
Peanuts, (jordnød, ristet og saltet) | 1135 mg |
Smelteost, 45+ | 1134 mg |
Linser, tørrede, rå | 1132 mg |
Danablu 50+ | 1126 mg |
Laks, atlantisk, opdræt, varmrøget | 1120 mg |
Kylling, kød og skind, paneret, friturestegt | 1118 mg |
Grisekød, filet, helt afpudset, rå | 1115 mg |
Roquefort, 50+ | 1103 mg |
Grisekød, uspec., magert, råt | 1091 mg |
Brie, 50+ | 1086 mg |
Høne, kød, rå | 1073 mg |
Laks, atlantisk, vild, konserves | 1072 mg |
Havarti, 60+ | 1070 mg |
Camembert, 50+ | 1068 mg |
Esrom, 60+ | 1064 mg |
Krabbekløer, rå | 1063 mg |
Krabbekløer, konserves | 1063 mg |
Laks, atlantisk, vild, koldrøget | 1061 mg |
Grisekød, skinke af inderlår, helt afpudset, rå | 1061 mg |
Helleflynder, røget | 1055 mg |
Helleflynder, rå | 1055 mg |
Grisekød, mørbrad, afpudset, rå | 1053 mg |
Laks, atlantisk, vild, gravad | 1052 mg |
Linser, beluga, tørrede, rå | 1050 mg |
Kilder
- Elango, R., Chapman, K., Rafii, M., Ball, R. O., & Pencharz, P. B. (2012). Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. The American journal of clinical nutrition, 96(4), 759–767. https://doi.org/10.3945/ajcn.111.024471 ↩︎
- Bruckbauer, A., & Zemel, M. B. (2011). Effects of dairy consumption on SIRT1 and mitochondrial biogenesis in adipocytes and muscle cells. Nutrition & metabolism, 8, 91. https://doi.org/10.1186/1743-7075-8-91 ↩︎
- Bruckbauer, A., Zemel, M. B., Thorpe, T., Akula, M. R., Stuckey, A. C., Osborne, D., Martin, E. B., Kennel, S., & Wall, J. S. (2012). Synergistic effects of leucine and resveratrol on insulin sensitivity and fat metabolism in adipocytes and mice. Nutrition & metabolism, 9(1), 77. https://doi.org/10.1186/1743-7075-9-77 ↩︎
- Le Plénier, S., Walrand, S., Noirt, R., Cynober, L., & Moinard, C. (2012). Effects of leucine and citrulline versus non-essential amino acids on muscle protein synthesis in fasted rat: a common activation pathway?. Amino acids, 43(3), 1171–1178. https://doi.org/10.1007/s00726-011-1172-z ↩︎
- Wilkinson, K., Koscien, C. P., Monteyne, A. J., Wall, B. T., & Stephens, F. B. (2023). Association of postprandial postexercise muscle protein synthesis rates with dietary leucine: A systematic review. Physiological reports, 11(15), e15775. https://doi.org/10.14814/phy2.15775 ↩︎