Alt du skal vide om aminosyren Leucin


Leucin er en essentiel aminosyre, som betyder, at kroppen ikke kan lave den selv, så den skal komme fra mad eller kosttilskud.

Leucin er også en af de tre forgrenede aminosyrer (BCAAs), sammen med isoleucin og valin. Disse forgrenede aminosyrer har en unik struktur, som gør dem særligt effektive til at fremme muskelprotein syntese. De er en vigtig del af mange proteinrige fødevarer som kød, fisk og æg, samt i kosttilskud målrettet mod atleter og folk, der ønsker at opbygge muskelmasse.

Leucin spiller en central rolle i opbygningen af muskelprotein og aktiverer også et vigtigt protein kaldet mTOR. Dette protein hjælper med muskelvækst og -reparation. Leucin kan også påvirke insulinproduktion og dermed have en indflydelse på blodsukkerniveauer. Det er almindeligt brugt i sportsernæring for at støtte muskelopbygning og reparationsprocesser.

Luecin og muskelvækst

Leucin er en vigtig aminosyre, der hjælper med at bygge protein i kroppen. Dette er særlig vigtigt for at vedligeholde muskler. Leucin arbejder sammen med et enzym kaldet mTOR for at kickstarte denne proces.

Når folk ikke får nok protein gennem deres kost, kan leucin hjælpe med at forbedre opbygningen af muskelprotein. Men hvis man allerede spiser nok protein, giver ekstra leucin ikke nogen ekstra fordel.

Leucin kan give en kortvarig fordel i muskelvækst, men det er uklart, om det har en langvarig effekt, især hos ældre mennesker.

Note om mTOR: Forestil dig mTOR som en skiftekontakt i cellen. Når mTOR er “tændt”, starter det processen med at bygge nye proteiner. Dette er vigtigt for mange funktioner, som for eksempel muskelopbygning. Leucin interagerer direkte med mTOR. Når cellerne opfatter tilstedeværelsen af ​​leucin, tændes mTOR, hvilket igen sætter gang i proteinsyntesen. Det er derfor, leucin er så vigtig for muskelopbygning; det hjælper med at aktivere denne centrale “skiftekontakt”.

Leucin trigger-hypotesen

“Leucin trigger-hypotesen” fokuserer på, hvordan leucin påvirker proteinsyntesen i musklerne.

Proteinsyntesen er grundlæggende den process, der får musklerne til at vokse.

Hypotesen går ud på, at når du indtager en isoleret proteinkilde som for eksempel valleprotein, stiger leucin-niveauet hurtigt i blodet. Dette høje niveau menes at stimulere muskelproteinsyntese mere effektivt end hvis du spise leucin i et måltid.

Med andre ord. Det er mere effektivt for muskelvækst at spise leucin isoleret (såsom i kosttilskud), end det at at spise fødevare med leucin i et måltid.

Opsummering: Leucin spiller en vigtig rolle i stimuleringen af muskelproteinsyntese, men denne effekt kan blive påvirket af andre næringsstoffer, når proteinkilden er en del af et helt måltid. Hvis dit mål er vækst i muskelmasse kan det derfor være bedst at tage leucin isoleret.

Hvorfor virker det bedre isoleret? Forskere antager, at andre næringsstoffer i maden kan interagere med aminosyrerne. Dette kaldes “food matrix effects” og kan direkte påvirke, hvor meget muskelproteinsyntese der sker efter træning. Med andre ord, selve samspillet mellem de forskellige komponenter i et helt måltid kan også have en rolle.

Kilde: The “leucine trigger” hypothesis.

Dosering

Leucin tages ofte som et kosttilskud i doser mellem 2- 5g.

Leucin indtages normalt enten på tom mave eller sammen med måltider, der naturligt har et lavt proteinindhold. Det kan også tages med proteinkilder, der er fattige på leucin. Dette gøres for at forstærke effekten af den begrænsede mængde protein eller leucin, man får fra maden.

Målet her er at aktivere mTOR-enzymet og fremme produktionen af muskel protein. Ved at tage leucin med lavproteinholdige måltider eller på tom mave forsøger man at give kroppen det “skub”, den har brug for til at bygge og reparere muskler.

Så for at opsummere, leucin tages som et tilskud i specifikke doser for at maksimere dets evne til at fremme muskelopbygning, især når den naturlige tilførsel fra kosten er lav.

Bivirkninger

Det er generelt helt sikkert at tage leucin, og aminosyren findes i et hav af fødevare.

Men en lille undersøgelse fandt ud af, at høje doser af leucin kan forårsage en stigning i serumammoniak. Dette indikerer, at der er en øvre grænse for sikker indtagelse af leucin, som ligger omkring 500mg/kg for en person, der vejer omkring 68 kg.1

Stofskiftet

Leucin bliver omdannet til forskellige molekyler i kroppen.

En af disse er α-Ketoisocaproic syre (KIC), som igen kan blive til andre ting.

For eksempel kan det blive til HMB, der også hjælper med muskelopbygning.

Leucin har også en indvirkning på kroppens cellulære signalveje, specielt gennem mTOR. Her er det interessant, at leucin ser ud til at øge mængden af calcium inde i cellerne.

Dette calcium aktiverer igen mTOR og hjælper med at bygge muskler.

Leucin har også en kompleks rolle i forhold til glukosemetabolisme. Det kan fremme optagelsen af glukose i muskelceller, men kun i en kort periode. Derefter stopper det denne effekt, sandsynligvis som en del af en negativ feedbackmekanisme.

Endelig påvirker leucin også insulinudskillelsen fra bugspytkirtlen. Det gør det både alene og i kombination med glukose, hvilket resulterer i en forøgelse af insulin i blodet.

α-Ketoisocaproic syre

α-Ketoisocaproic syre (KIC) er en vigtig metabolit i metabolismen af leucin.

For at forstå KIC bedre, skal vi først se på, hvordan leucin metaboliseres i kroppen.

Når du indtager leucin, arbejder et enzym kaldet branched-chain aminotransferase (BCAT) på det. Dette enzym omdanner leucin til α-Ketoisocaproic syre, eller KIC. Nu har KIC flere skæbner i kroppen. Det kan omdannes til forskellige andre stoffer, afhængigt af hvilke enzymer det møder.

KIC kan omdannes til β-hydroxyisovalerat, isovaleryl-CoA eller HMB. Hver af disse metabolitter har sine egne funktioner og effekter. For eksempel er HMB kendt for sin rolle i muskelbeskyttelse og -reparation.

KIC spiller også en rolle i reguleringen af insulin og glukose i kroppen. Det gør det ved at påvirke forskellige signalveje, herunder mTOR, som er vigtig for proteinsyntese og celle vækst. KIC er også i stand til at fremme sekretionen af insulin fra bugspytkirtlen, hvilket gør det relevant for regulering af blodsukkeret.

Kort sagt, α-Ketoisocaproic syre er en metabolit, der dannes fra leucin og har forskellige veje i kroppen, som den kan gå. Det er involveret i alt fra muskelreparation til regulering af blodsukker, hvilket gør det til et vigtigt stof i vores stofskifte.

Samspil med andre næringstoffer

Insulin har en nøglerolle i aktiveringen af et mTOR, der hjælper med at bygge muskler. Leucin, en type aminosyre, stimulerer insulin, men aktiverer ikke mTOR direkte. Interessant nok arbejder leucin og sukker godt sammen for at sænke blodsukkeret ved at frigive mere insulin fra bugspytkirtlen.

Resveratrol er et stof fundet i vin, der påvirker sirtuin-proteiner. Disse proteiner påvirker cellemetabolismen. Både leucin og resveratrol aktiverer disse sirtuin-proteiner og ser ud til at arbejde godt sammen for at gøre det. I dyreforsøg har kombinationen af de to stoffer også vist sig at reducere fedtmasse og kropsvægt.2 3

Citrullin er en anden aminosyre, der spiller en rolle i muskelprotein-syntese. Det er ikke helt klart, hvordan citrullin påvirker mTOR, men det ser ud til, at det kan forstærke leucins signalering gennem denne vej. Det betyder, at de to måske kan arbejde godt sammen, men det kræver yderligere forskning.4

Studier om leucine

Herunder finder du beskrivelse af de nyeste studier om aminosyren leucine.

Leucine øger muskelmasse hos ældre, ikke hos unge

Først og fremmest blev der undersøgt, hvordan indtagelse af aminosyren leucin påvirker proteinsyntesen i musklerne efter træning. Forskerne fokuserede på de ændringer, der sker i muskelproteinsyntese (MPS) i timerne efter træning og indtagelse af protein.

En gruppe forskere gennemgik 38 randomiserede kontrollerede forsøg for at samle data. Undersøgelsesgruppen bestod af 697 voksne, primært mænd, uden kendte sundhedsproblemer.

Resultaterne var interessante.

Der var en klar sammenhæng mellem indtagelse af højere doser leucin og øget MPS hos ældre voksne. Hos yngre voksne var denne sammenhæng derimod ikke til stede. Og det interessante var, at det lige meget hvor højt leucin-niveauet var i blodet; det havde ingen indflydelse på MPS.

Til sidst er det værd at nævne “leucin trigger-hypotesen”.

Den siger, at mængden af leucin i et måltid afgør, hvor meget MPS der sker efter indtagelse. Men forskerne bemærkede, at denne hypotese måske kun gælder, når proteiner indtages isoleret, altså uden anden mad. Det kan delvist forklare, hvorfor resultaterne var forskellige for ældre og yngre voksne.5

Opsummering: Højere doser af leucin kan øge muskelproteinsyntesen hos ældre voksne efter træning, men ikke hos yngre. Og dette fund kan ikke forklares blot ved at kigge på leucin-niveauerne i blodet.

Fødevare

Herunder finder du en tabel med de fødevare, som har det største indhold af leucin.

FødevareMængde (mg) Leucin pr 100g
Æg, høne, æggehvide, tørret5005 mg
Æg, høne, tørret3161 mg
Skummetmælksost, max. 5+2364 mg
Parmesan, revet2110 mg
Æg, høne, blomme, tørret1987 mg
Skummetmælkspulver1867 mg
Grana, 32+1843 mg
Parmesan, 32+1843 mg
Sojamel1824 mg
Gær, tørret1823 mg
Havarti, 30+1651 mg
Samsø, 30+1651 mg
Gruyere, 45+1640 mg
Ost, fast, 20+, alle typer1638 mg
Sojabønner, tørrede, rå1627 mg
Maribo, 30+1596 mg
Mozzarella, 30+1586 mg
Ost, fast, 30+, alle typer1574 mg
Danbo, 20+1558 mg
Danbo, 30+1558 mg
Emmentaler, 45+1541 mg
Svenbo, 45+1514 mg
Skinke, røget1500 mg
Samsø, 45+1481 mg
Elbo, 40+1459 mg
Maribo, 45+1459 mg
Tun, rå1452 mg
Smelteost, 30+1448 mg
Cheddar, 50+1437 mg
Fynbo, 45+1421 mg
Ost, fast, 40+, alle typer1410 mg
Kylling, kød og skind, friturestegt1404 mg
Sødmælkspulver1388 mg
Camembert, 30+1371 mg
Gelatine1363 mg
Ost, fast, 45+, alle typer1356 mg
Havarti, 45+1344 mg
Esrom, 45+1328 mg
Mozzarella, 45+1322 mg
Kuller, paneret, stegt1320 mg
Cheshire, 50+1317 mg
Tun i olie, konserves1315 mg
Torsk, rogn, rå1301 mg
Danbo, 45+1299 mg
Græskarkerner, tørret1290 mg
Gærekstrakt, marmite1290 mg
Fasan, kød, rå1282 mg
Tun i vand, konserves1268 mg
Kaninkød, uspec., råt1243 mg
Hørfrø, rå1240 mg
Klipfisk, rå1215 mg
Jordnød, tørret1192 mg
Camembert, 45+1174 mg
Gås, kød, rå1165 mg
Fasan, kød og skind, rå1162 mg
Brisling (sardin), i olie, konserves1141 mg
Sardin, i olie, konserves1141 mg
Brie, 45+1139 mg
Kylling, kød og skind, grillstegt1137 mg
Peanuts, (jordnød, ristet og saltet)1135 mg
Smelteost, 45+1134 mg
Linser, tørrede, rå1132 mg
Danablu 50+1126 mg
Laks, atlantisk, opdræt, varmrøget1120 mg
Kylling, kød og skind, paneret, friturestegt1118 mg
Grisekød, filet, helt afpudset, rå1115 mg
Roquefort, 50+1103 mg
Grisekød, uspec., magert, råt1091 mg
Brie, 50+1086 mg
Høne, kød, rå1073 mg
Laks, atlantisk, vild, konserves1072 mg
Havarti, 60+1070 mg
Camembert, 50+1068 mg
Esrom, 60+1064 mg
Krabbekløer, rå1063 mg
Krabbekløer, konserves1063 mg
Laks, atlantisk, vild, koldrøget1061 mg
Grisekød, skinke af inderlår, helt afpudset, rå1061 mg
Helleflynder, røget1055 mg
Helleflynder, rå1055 mg
Grisekød, mørbrad, afpudset, rå1053 mg
Laks, atlantisk, vild, gravad1052 mg
Linser, beluga, tørrede, rå1050 mg

Kilder

  1. Elango, R., Chapman, K., Rafii, M., Ball, R. O., & Pencharz, P. B. (2012). Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. The American journal of clinical nutrition96(4), 759–767. https://doi.org/10.3945/ajcn.111.024471 ↩︎
  2. Bruckbauer, A., & Zemel, M. B. (2011). Effects of dairy consumption on SIRT1 and mitochondrial biogenesis in adipocytes and muscle cells. Nutrition & metabolism8, 91. https://doi.org/10.1186/1743-7075-8-91 ↩︎
  3. Bruckbauer, A., Zemel, M. B., Thorpe, T., Akula, M. R., Stuckey, A. C., Osborne, D., Martin, E. B., Kennel, S., & Wall, J. S. (2012). Synergistic effects of leucine and resveratrol on insulin sensitivity and fat metabolism in adipocytes and mice. Nutrition & metabolism9(1), 77. https://doi.org/10.1186/1743-7075-9-77 ↩︎
  4. Le Plénier, S., Walrand, S., Noirt, R., Cynober, L., & Moinard, C. (2012). Effects of leucine and citrulline versus non-essential amino acids on muscle protein synthesis in fasted rat: a common activation pathway?Amino acids43(3), 1171–1178. https://doi.org/10.1007/s00726-011-1172-z ↩︎
  5. Wilkinson, K., Koscien, C. P., Monteyne, A. J., Wall, B. T., & Stephens, F. B. (2023). Association of postprandial postexercise muscle protein synthesis rates with dietary leucine: A systematic review. Physiological reports11(15), e15775. https://doi.org/10.14814/phy2.15775 ↩︎
Vurder post

Nyhedsbrev

Hver uge udforsker vi et nyt sundhedsområde, såsom hukommelse, depression eller muskelopbygning, og leverer et komplet overblik over de kosttilskud, aktiviteter og diæter, der er videnskabeligt bevist at effekt. Følg med for at få klar indsigt i, hvad der rent faktisk gør en forskel.

Ved at trykke ‘Tilmeld’ acceptere du vores privatlivspolitik.

Indsend fejl eller feedback

Evidensbaserede guides om sundhed